Амінокислоти та білки - це проміжні продукти, що переходять від мінерального світу до живої речовини.
Як свідчить їх назва, амінокислоти є біфункціональними органічними речовинами: вони складаються з амінофункції (-NH2) і карбоксильної функції (-COOH); вони можуть бути α, β, γ і т.д. в залежності від положення, яке займає аміногрупа щодо карбоксильної групи:
 |  |  |
| альфа-амінокислоти | бета-амінокислота, | гамма-амінокислота |
Біологічно важливими амінокислотами є всі α-амінокислоти.
Білкові структури складаються з двадцяти амінокислот.
Як видно з наведених вище родових структур, всі амінокислоти мають загальну частину і іншу частину, яка їх характеризує (представлена узагальнено R) .
З двадцяти амінокислот дев'ятнадцять є оптично активними (відхиляються від площини поляризованого світла).
Більшість амінокислот мають тільки одну аміногрупу і один карбоксил, тому їх називають нейтральними амінокислотами ; ті, що мають додатковий карбоксил, називаються кислотними амінокислотами, тоді як ті, що мають додаткову аміногрупу, є основними амінокислотами .
Амінокислоти є кристалічними твердими речовинами і мають хорошу розчинність у воді.
Відсутність деяких амінокислот у дієті викликає серйозні зміни в розвитку; Насправді, людський організм не здатний синтезувати деякі амінокислоти, які називаються суттєвими (вони повинні бути введені в дієту), тоді як він може самостійно виробляти лише деякі амінокислоти (несуттєві).
Однією з хвороб, пов'язаних з відсутністю незамінних амінокислот, називається квашіоркор (слово, яке походить від африканського діалекту, що в перекладі означає «перший і другий»); це захворювання впливає на первісток, але після народження другої дитини, тому що перший пропускає молоко матері, яке містить правильне споживання білка. Це захворювання, отже, широко поширене серед недоїданих популяцій і призводить до діареї, відсутності апетиту, що призводить до прогресуючого ослаблення організму.
Як вже згадувалося, природні амінокислоти, за винятком гліцину (це а-амінокислота з воднем замість групи R і є найменшою з вітрів), володіють оптичною активністю завдяки наявності щонайменше одного асиметричного вуглецю. У природних амінокислотах абсолютна конфігурація асиметричного вуглецю, на яку належать тільки аміногрупа і карбоксильна група, належать до серії L ;
D-амінокислоти ніколи не входять в структуру білка.
Ми пам'ятаємо, що:
ДНК ---- транскрипція → m-РНК ---- переклад → білок
Транскрипція здатна кодувати як L-амінокислоти; D-амінокислоти можуть міститися в небілкових структурах (наприклад, в стіні бактерій: у бактерій немає генетичної інформації, щоб мати D-амінокислоти для захисної ролі, проте існує генетична інформація для ферментів які опікуються стіною бактеріального покриття).
Повернемося до амінокислот: інша структура групи R визначає індивідуальні характеристики кожної амінокислоти і робить певний внесок у характеристики білків.
Тому вважалося, що розділити амінокислоти відповідно до природи групи R:
Полярні, але не заряджені амінокислоти (7):
Гліцин (R = H-)
Serina (R = HO-CH2-)
треонин
Треонін має два центри симетрії: в природі існує тільки треонін 2S, 3R.
Треонін є незамінною амінокислотою (не слід плутати з незамінними: всі амінокислоти є незамінними), тому треба вживати з дієтою, тобто з їжею, яка містить її, тому що, як уже говорилося, у клітинах людини немає генетичної спадщини здатні виробляти цю амінокислоту (ця спадщина присутня у багатьох рослинах і краще).
Гідроксильну групу серину і треоніна можна этерифицировать фосфорильною групою (з отриманням фосфосерина і фосфореоніна), цей процес називається фосфорилювання ; фосфорилювання використовується в природі для трансляції сигналів між внутрішньою і зовнішньою клітиною.
Цистеїн (R = HS-CH2-)
Цистеїн сульфгідрил легше протонизується, ніж сериновий гідроксил: сірка і кисень обидва з шостої групи, але сірка більш легко окислюється, оскільки вона більша.
Тирозин [R = HO- (C6H4) -CH2-]
NB
(C6H4) = ди-заміщений бензольное кільце
Що стосується серину і треоніну, то гідроксил може бути этерифицирован (фосфорилирован).
Аспарагін (R = NH2-CO-CH2-)
Глютамін (R = NH2-CO-CH2-CH2-)
Неполярні амінокислоти (8) \ t
мають гідрофобні бічні групи; у цьому класі ми розрізняємо:
Аліфатики :
Аланін (R = CH3-)
Валін (R = (CH3) 2-CH-) істотний
Лейцин (R = (CH3) 2-CH-CH2-) є істотним
Ізолейцин (R =
Метіонін (R = CH3-S-CH2-CH2-) є істотним
Клітинні мембрани складаються з ліпідного бішару з білками, закріпленими завдяки їх гідрофобному характеру, тому вони містять аланін, валін, ізолейцин та лейцин. Метіонін, з іншого боку, є амінокислотою, яка майже завжди присутня в невеликих кількостях (близько 1%).
Proline
Ароматичні речовини :
Фенілаланін (R = Ph-CH2-) Ph = феніл: незамінний монозамещенний бензол
Триптофан (R =
Ці дві амінокислоти, будучи ароматичними, поглинають випромінювання ближнього ультрафіолету (близько 300 нм); тому можна використовувати метод УФ-спектрофотометрії для визначення концентрації відомого білка, що містить ці амінокислоти.
Амінокислоти з шихтою (5) \ t
У свою чергу вони розрізняються:
Кислотні амінокислоти (з полярними залишками з негативним зарядом при рН 7) є такими, оскільки вони здатні давати позитивний заряд H +:
Глутамінова кислота (R =
Ці амінокислоти отримують відповідно з аспарагіну і глутаміну; всі чотири існують в природі, а це означає, що для кожної з них є конкретна інформація, тобто в ДНК є триплет основ, який кодує кожну з них.
Основні амінокислоти (з полярними залишками з позитивним зарядом при рН 7) є такими, оскільки вони можуть приймати позитивний заряд H +:
Лізин (R =
Аргінін (R =
Гістидин (R =
Є білки, в яких є похідні амінокислот у бічних ланцюгах: наприклад, фосфосерин може бути присутнім (немає генетичної інформації, яка кодує фосфосерин, тільки для серину); фосфосерин є посттрансляційної модифікацією: після синтезу білка
ДНК ---- транскрипція → m-РНК ---- переклад → білок
такі посттрансляційні модифікації можуть відбуватися на бічних ланцюгах білка.
Див. Також: Білок, погляд на хімію
