Структура та функції
Гемоглобін є металопротеїном, що міститься в еритроцитах, відповідальним за транспортування кисню в кров. Насправді, кисень є лише помірно розчинним у воді; тому кількості, розчинені в крові (менше 2% від загальної кількості), недостатні для задоволення метаболічних вимог тканин. Тому потреба в конкретному носії є очевидною.
У кровообігу кисень не може безпосередньо і оборотно зв'язуватися з білками, як у випадку з металами, такими як мідь і залізо. Не дивно, що в центрі кожної білкової субодиниці гемоглобіну, загорнутого в білкову оболонку, ми знаходимо так звану простетичну групу EME, з металевим серцем, представленим атомом заліза в стані окислення Fe2 + (знижений стан), який пов'язує \ t кисень оборотно.
Аналіз крові
- Нормальні значення гемоглобіну в крові: 13-17 г / 100 мл
У жінок значення в середньому на 5-10% нижче, ніж у чоловіків.
Можливі причини високого гемоглобіну
- полицитемия
- Тривале перебування у висоті
- Хронічні захворювання легень
- хвороба серця
- Допінг крові (використання еритропоетину та похідних або речовин, що імітують його дію)
Можливі причини низького рівня гемоглобіну
- анемія
- Дефіцит заліза (сидеропения)
- Багато кровотеча
- карцином
- вагітність
- талассемия
- опіки
Вміст кисню в крові, таким чином, визначається сумою невеликої кількості розчиненого в плазмі фракції, пов'язаної з гемоглобіновим залізом.
Більше 98% кисню в крові пов'язано з гемоглобіном, який, у свою чергу, циркулює в крові, виділеному в еритроцитах. Таким чином, без гемоглобіну еритроцити не могли виконувати свою функцію перенесення кисню в кров.
Враховуючи центральну роль цього металу, синтез гемоглобіну вимагає адекватного прийому заліза з дієтою. Приблизно 70% заліза в організмі фактично укладено в ЕМЕ-групи гемоглобіну.
Гемоглобін складається з 4 субодиниць, структурно дуже схожих на міоглобін *.
Гемоглобін є великим і складним металопротеїном, що характеризується чотирма глобулярними білковими ланцюгами, обгорненими навколо групи ЕМЕ, що містить Fe2 +.
Для кожної молекули гемоглобіну ми знаходимо чотири групи ЕМЕ, обгорнуті відносною глобулярною білковою ланцюгом. Оскільки в кожній молекулі гемоглобіну є чотири атома заліза, кожна молекула гемоглобіну може прив'язати до себе чотири атома кисню, відповідно до оборотної реакції:
Hb + 4O 2 ← → Hb (O 2 ) 4
Як відомо більшості людей, завдання гемоглобіну полягає в тому, щоб взяти кисень з легенів, випустити його в клітини, які його потребують, взяти з них вуглекислий газ і випустити його в легені, де фіто знову починається.
При проходженні крові в капілярах легеневих альвеол гемоглобін пов'язує кисень з собою, що згодом поступається тканинам периферичного кровообігу. Цей обмін відбувається тому, що зв'язки кисню з групою ЕМЕ заліза лабільні і чутливі до багатьох факторів, найважливішим з яких є напруженість або парціальний тиск кисню.
Зв'язування кисню з гемоглобіном і ефектом Бора
У легенях підвищується напруга кисню в плазмі за рахунок дифузії газу з альвеол в кров (2 PO2); це збільшення призводить до того, що гемоглобін охоче зв'язується з киснем; навпаки відбувається в периферичних тканинах, де концентрація розчиненого кисню в крові зменшується (2 PO2) і збільшує парціальний тиск діоксиду вуглецю () CO2); це змушує гемоглобін вивільняти кисень, заряджаючи себе CO2. Завдяки спрощенню концепції до максимуму, в крові присутня більше вуглекислого газу, і до гемоглобіну прив'язано менше кисню .
Хоча кількість фізично розчиненого кисню в крові дуже низька, вона, таким чином, відіграє основну роль. Насправді, ця кількість сильно впливає на міцність зв'язку між киснем і гемоглобіном (на додаток до важливого еталонного значення в регуляції легеневої вентиляції).
Узагальнюючи ціле з графіком, кількість кисню, пов'язаного з гемоглобіном, зростає по відношенню до pO2 після сигмоїдної кривої:
Той факт, що область плату настільки велика, має важливий запас міцності при максимальному насиченні гемоглобіну при проходженні в легенях. Хоча pO2 на альвеолярному рівні зазвичай дорівнює 100 мм рт.ст., спостерігаючи за фігурою, зауважимо насправді також як парціальний тиск кисню, рівний 70 мм рт.ст. (типовий випадок деяких захворювань або стійкості на великій висоті), відсотки насиченого гемоглобіну. залишаються близькими до 100%.
У області максимального нахилу, коли часткове напруження кисню падає нижче 40 мм рт.ст., здатність гемоглобіну зв'язувати кисень різко падає.
У умовах спокою РО2 у внутрішньоклітинних рідинах становить приблизно 40 мм рт. у цьому контексті, завдяки газовим законам, кисень, розчинений у плазмі, дифундує в бік тканин біднішим, ніж O2, перетинаючи капілярну мембрану. Отже, напруга плазми O2 ще більше падає і це сприяє вивільненню кисню з гемоглобіну. При інтенсивних фізичних зусиллях, з іншого боку, напруга кисню в тканинах падає до 15 мм рт.ст. або менше, тому кров сильно виснажується киснем.
Для того, щоб сказати, в умовах спокою важлива кількість оксигенованого гемоглобіну залишає тканини, залишаючись доступними у разі потреби (наприклад, для того, щоб зустрітися з різким підвищенням метаболізму в деяких клітинах).
Безперервна лінія, показана на зображенні вище, називається кривою дисоціації гемоглобіну; зазвичай визначають in vitro при рН 7, 4 і при температурі 37 ° С.
Ефект Бора впливає як на споживання O2 на рівні легень, так і на його вивільнення на рівні тканин.
Там, де є більше розчиненого діоксиду вуглецю у вигляді бікарбонату, гемоглобін легше вивільняє кисень і заряджається діоксидом вуглецю (у вигляді бікарбонату).
Такий же ефект досягається підкисленням крові: чим більше рН крові зменшується, тим менше кисень залишається прив'язаним до гемоглобіну; Не випадково в крові виявляється вуглекислий газ, розчинений переважно у формі вуглекислоти, яка дисоціює.
На честь свого першовідкривача вплив рН або діоксиду вуглецю на дисоціацію кисню називають ефектом Бора.
Як і передбачалося, в кислому середовищі гемоглобін легше вивільняє кисень, тоді як в основному середовищі зв'язок з киснем сильніше.
Серед інших факторів, здатних модифікувати спорідненість гемоглобіну до кисню, ми згадуємо температуру. Зокрема, афінність гемоглобіну до кисню зменшується зі збільшенням температури тіла. Це особливо вигідно в зимовий і весняний місяці, оскільки температура легеневої крові (при контакті з повітрям зовнішнього середовища) нижче, ніж досягнута на рівні тканин, де вивільнення кисню, таким чином, полегшується.,
2, 3-дифосфоглицерат є проміжним продуктом гліколізу, який впливає на спорідненість гемоглобіну до кисню. Якщо його концентрація в межах еритроцитів зростає, афінність гемоглобіну до кисню знижується, що сприяє вивільненню кисню в тканини. Не випадково концентрації еритроцитів 2, 3 дифосфогліцерату збільшуються, наприклад, при анемії, при серцево-легеневій недостатності і під час перебування у високому грунті.
Загалом, ефект 2, 3-бісфосфогліцерату є відносно повільним, особливо в порівнянні з швидкою реакцією на зміни рН, температури і парціального тиску діоксиду вуглецю.
Ефект Бора дуже важливий під час інтенсивної м'язової роботи; в аналогічних умовах, по суті, в тканинах, найбільш схильних до стресу, відбувається локальне підвищення температури і тиску діоксиду вуглецю, а отже, і кислотності крові. Як пояснено вище, все це сприяє передачі кисню до тканин, переміщуючи криву дисоціації гемоглобіну вправо.
